Anatomia-Leksykon

Trypsyna

wprowadzenie

Trypsyna jest enzymem wytwarzanym w trzustce i ma ogromne znaczenie dla trawienia człowieka. Aktywuje inne enzymy trawienne z trzustki w jelicie, które z kolei dalej rozkładają białka wchłaniane z pożywieniem. Mogą one następnie zostać wchłonięte w dalszym przebiegu przez jelito. Dlatego trypsyna jest ważna jako aktywator różnych enzymów trawiennych do resorpcji białek.

Zadania i funkcja - jak działa trypsyna?

Trypsyna jest wytwarzana w trzustce (trzustka) i jako enzym odpowiada za aktywację innych enzymów trawiennych trzustki. Są to głównie chymotrypsyna, elastaza i karboksypeptydaza. Trypsyna wyzwala zatem kaskadę aktywacji, która ma kluczowe znaczenie dla trawienia białek z pożywienia. Niedobór prowadzi zatem do poważnych zaburzeń w organizmie, a przede wszystkim w okrężnicy do gnicia.

przeczytaj także:

Chymotrypsyna
Karboksypeptydaza

Z kolei enzymy aktywujące trypsynę potrafią rozkładać białka z pożywienia i rozkładać je na tak zwane oligopeptydy. Te z kolei mogą być łatwiej wchłaniane w jelicie cienkim i transportowane do różnych części ciała poprzez krążenie. Organizm potrzebuje składników białkowych z pożywienia przede wszystkim po to, aby zbudować z nich własne białka. Są one wykorzystywane np. Do budowy ciała w postaci skóry, tkanki łącznej, mięśni czy kości. Ale organizm potrzebuje również białek jako hormonów, przeciwciał dla układu odpornościowego lub do transportu tlenu.

Jako enzym trypsyna ma specyficzne właściwości, jeśli chodzi o rozkład białek. Jest to tzw. Endopeptydaza, co oznacza, że rozszczepia wiązania peptydowe, czyli wiązania pomiędzy poszczególnymi aminokwasami (z których składa się peptyd lub białko) w obrębie białka.

Oprócz swojej głównej funkcji w trawieniu trypsyna może również zmniejszać ból, który pojawia się na przykład w kontekście zapalenia stawów.
Odgrywa również rolę w rozpadzie różnych kompleksów w chorobach autoimmunologicznych i może zapobiegać nadmiernemu gromadzeniu się płytek krwi. To ostatnie dzieje się, ponieważ trypsyna aktywuje inne enzymy, takie jak plazmina, które z kolei rozpuszczają fibrynę, a tym samym rozluźniają przylegającą sieć płytek krwi

Co to jest trypsynogen?

Trypsyna to enzym, który ma tendencję do rozkładania innych białek. Dlatego ważne jest, aby funkcja ta nie zadziałała w miejscu wytwarzania, czyli trzustce. Aby temu zapobiec, trypsyna jest wytwarzana na nieaktywnym etapie wstępnym. Ten prekursor jest również znany jako proenzym, aw przypadku trypsyny jest to trypsynogen.

Przeczytaj więcej na ten temat tutaj: Trypsynogen

Podczas jedzenia nieaktywny prekursor trypsynogenu jest uwalniany z trzustki i aktywowany w jelicie cienkim. Robi to inny enzym zwany enteropeptydazą. Części trypsynogenu są odszczepiane, tworząc aktywną formę trypsyny.

Podczas diagnozowania niektórych chorób, takich jak mukowiscydoza, ważne jest, aby zmierzyć poziom trypsyny w organizmie człowieka. W tym celu można również określić ilość trypsynogenu w organizmie, ponieważ jest to bezpośrednio związane z ilością dostępnej trypsyny.

Może Cię również zainteresować: Mukowiscydoza

Co to jest antytrypsyna?

Antytrypsyna jest tak zwanym inhibitorem proteazy. Oznacza to, że antytrypsyna jest w stanie uniemożliwić trypsynie spełnianie swojego zadania i rozkład białek. Jest to szczególnie ważne przy rozkładaniu białek we krwi.

Dowiedz się więcej o: Alfa-1 antytrypsyna

Antytrypsyna jest zwykle określana jako alfa-1-antytrypsyna, ponieważ można ją wykryć metodą detekcji (elektroforeza białek) w tzw. Frakcji alfa-1. Jest wytwarzany głównie w wątrobie i jest ważny, aby zapobiegać nadmiernemu zapaleniu w organizmie poprzez hamowanie różnych enzymów, takich jak trypsyna, plazmina lub trombina. W przypadku niedoboru dochodzi do odpowiednio poważnego uszkodzenia wątroby, ale także płuc.

Może Cię również zainteresować: Niedobór alfa-1 antytrypsyny

Inhibitory trypsyny

Inhibitory trypsyny to peptydy, które zapobiegają rozwojowi działania trypsyny w jelicie lub go ograniczają. Trypsyna jest zablokowana i nie może pełnić swojej funkcji jako aktywator innych enzymów trawiennych w jelicie.

Inhibitory trypsyny znajdują się w różnych produktach spożywczych. Dobrze znanym przedstawicielem są ziarna soi, które zawierają inhibitory trypsyny w postaci surowej. Podczas spożywania surowej soi trawienie białek w jelicie może zostać zakłócone. Aby temu zapobiec, soję należy ugotować przed spożyciem, ponieważ dezaktywuje to inhibitory trypsyny. W przypadku mąki sojowej należy upewnić się, że przeszła ona proces prażenia, ponieważ powoduje to również unieszkodliwienie inhibitorów trypsyny. W przeciwnym razie mogą pojawić się problemy trawienne.

Przeczytaj poniżej: Problemy trawienne

Wartości laboratoryjne trypsyny

Wartość standardowa

Do określenia poziomu trypsyny wymagana jest próbka krwi. Na tej podstawie ilość obecnej trypsyny można określić w laboratorium medycznym.

U zdrowej osoby wartość ta wynosi od 10 do 57 μg na litr krwi.

Z reguły poziom trypsyny określa się, gdy istnieje podejrzenie, że może wystąpić ostre zapalenie trzustki, czyli zapalenie trzustki. W tym celu należy jednak określić również inne parametry, takie jak wartość elastazy.

Zwiększona ilość trypsyny

Zwiększenie poziomu trypsyny we krwi oznacza, że albo z trzustki zostaje uwolniona nadmierna ilość enzymu trawiennego, albo z organizmu wydalana jest zbyt mała ilość trypsyny po spełnieniu jej funkcji.

Nadmierne wydzielanie trypsyny może być spowodowane ostrym zapaleniem trzustki, czyli zapaleniem trzustki. Jednak może to być również nawrót przewlekłego, czyli długotrwałego zapalenia trzustki. Możliwymi przyczynami są również guz trzustki lub mukowiscydoza trzustki w kontekście mukowiscydozy. Jeśli jednak podejrzewa się jedną z tych chorób, należy ocenić dalsze parametry trzustki w celu wyjaśnienia.

Inną możliwą przyczyną wzrostu poziomu trypsyny jest niewydolność nerek. Ta choroba powinna być również dokładniej wyjaśniona przez lekarza, jeśli jest podejrzewana.

Dowiedz się więcej na: Zapalenie trzustki

Niedobór trypsyny

Ponieważ trypsyna jest kluczową częścią kaskady aktywacji enzymów trawiennych w jelicie, niedobór prowadzi do niewłaściwego trawienia i wchłaniania białek z pożywienia.
Brak wchłaniania białek pokarmowych prowadzi do utraty wagi i objawów niedoboru z powodu braku białek w organizmie człowieka. Ponadto dochodzi do tak zwanej gnicia jelit z nagromadzeniem związków zawierających azot. Można to również rozpoznać po włóknach mięsnych w kale.

Przy jakiej wartości pH trypsyna działa najlepiej?

Trypsyna, podobnie jak większość innych enzymów trawiennych, może działać prawidłowo tylko przy określonym pH. Optymalny zakres pH dla trypsyny wynosi od 7 do 8, a zatem odpowiada zakresowi pH w jelicie cienkim osoby zdrowej. Jeśli ten zakres się zmieni, trypsyna nie będzie już działać dostatecznie, co może prowadzić do zakłócenia wchłaniania białek z pożywienia.

Dowiedz się o innych enzymach i ich działaniu: Rola enzymów w organizmie człowieka

Produkcja trypsyny

Podobnie jak wiele innych enzymów trawiennych, trypsyna jest wytwarzana w trzustce, a dokładniej w zewnątrzwydzielniczej części trzustki. Tam jest najpierw uwalniany jako proenzym trypsynogen, a następnie przekształcany w postać aktywną w jelicie cienkim przez enzym entereopeptydazę, który z kolei może aktywować dalsze enzymy trawienne.